科学家设计了可以与DNA自组装形成病毒样胶囊的短肽（J. Am. Chem. Soc. 2014, DOI: 10.1021/ja507833x）。研究人员表示，这些纳米茧可能为将基因或小分子药物输送到细胞中提供新的途径。
在开发新型颗粒时，周莹和倪蓉来自香港科技大学，他们试图模仿病毒蛋白如何封装其基因组DNA。她说，病毒使用简单的蛋白质单元，像一堆乐高积木一样沿着它们的DNA组装。
因此，周莹和倪蓉着手制造一种具有病毒蛋白三个基本功能的16个氨基酸的肽：在水中保持稳定，结合DNA，并自行组装。他们通过在一端包含已知的DNA结合区域，在另一端包含水溶性序列来实现这一点。肽的中心部分是源自淀粉样蛋白β的短的疏水性β折叠，淀粉样蛋白β是与阿尔茨海默病相关的肽。
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当与DNA一起孵育时，肽会堆叠起来，沿着DNA的长度形成带状结构。这些带状结构横向连接成长度在12到65纳米之间的椭球形胶囊，类似于痘病毒的结构。纳米茧具有由重复的β折叠形成的间隔4纳米的条纹。
斯坦福大学的贾亚库马尔·拉贾达斯说，通过从自然界汲取灵感，研究人员制造了创新的递送颗粒。他说，这种自组装既美观又令人印象深刻。他解释说，让肽和DNA等两种大分子结合在一起可能很困难，因为熵有利于组分保持分离状态。其他研究人员已经设计了更复杂的蛋白质与DNA组装，但与这些小的纳米茧肽相比，这些分子难以合成。
拉贾达斯说，但是，使肽能够有效自组装的相同因素也可能导致人体细胞出现问题。例如，淀粉样蛋白β肽非常擅长聚集，因此可能难以解开纳米茧以在其细胞内递送其内容物。此外，纳米茧对酶消化具有抵抗力。这可能导致它们积累并形成有毒团块，隔离其他蛋白质、脂质或DNA。他认为研究人员可以通过用其他含有β折叠的肽（如丝素蛋白）替代有问题的淀粉样蛋白β肽来尝试解决这些问题。最后，拉贾达斯指出，这种长度的工程肽往往会引起不良免疫反应。
尽管如此，拉贾达斯说，纳米茧成功自组装的事实“开启了无限的可能性。”