本文是对专题文章“我们自身的蛋白质能否用于帮助我们对抗癌症？”的补充，该文章刊登在《大众科学》2008年7月刊中。
主要作用：维持秩序
热休克蛋白（HSP）是其他细胞蛋白质的分子伴侣，保护它们不走错路、错误折叠或在形成更大的聚集体时发生错误组装，如下例所示。
HSP40 将新形成的氨基酸链（或已展开的氨基酸链）传递给 HSP70，HSP70 抓住该分子，帮助它折叠成适当的功能形式，然后释放它。
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HSP60 吸引新的氨基酸链或失去结构的蛋白质并将其内部化。笼子内的化学力帮助蛋白质呈现正确的折叠形状。
HSP90 接收来自其他分子伴侣的折叠蛋白质，并帮助它们连接成更大的蛋白质结构，例如细胞受体。
第二项工作：激活免疫反应
当细胞癌变或被病原体感染时，它会产生正常细胞中不存在的蛋白质。这种蛋白质的片段可能充当抗原，即引发免疫反应的物质。但免疫细胞必须首先意识到问题。热休克蛋白，
主要是 HSP90 和 HSP70 家族的成员，参与发出警报并识别罪魁祸首。
1. HSP 通过称为 CD91 的表面受体，将患病细胞的抗原传递给免疫系统的抗原呈递细胞 (APC)。
2. 在将抗原内部化后，APC 会释放炎症信号以招募其他免疫细胞，并在其表面向 T 细胞呈递抗原。
3. 因此，被激发以识别目标抗原的 T 细胞会增殖，并与其同伴一起寻找患病细胞进行破坏。