今天中午之前，斯德哥尔摩时间，三位真正的远见卓识者获得了科学界的金奖：2017年诺贝尔化学奖。这些研究人员开发了在原子水平上成像复杂蛋白质的方法，采用电子显微镜来观察分子如何产生抗生素耐药性，如何将光转化为光合作用的能量以及寨卡病毒如何运作。“为了开发用于生物分子溶液高分辨率结构测定的低温电子显微镜”，瑞典皇家科学院将化学奖授予了瑞士洛桑大学的雅克·杜波谢、纽约市哥伦比亚大学的约阿希姆·弗兰克和英国剑桥MRC分子生物学实验室的理查德·亨德森。
“这项发现就像分子的谷歌地球，因为它将我们带到蛋白质内原子的精细细节，”美国化学学会主席、在生物材料领域进行过研究的化学家艾莉森·坎贝尔说。虽然诺贝尔委员会强调了生物和医学应用，但坎贝尔表示，该方法可以用于分析任何类型的聚合物，例如分解塑料的工业酶。
弗兰克在诺贝尔奖宣布期间的电话中指出，实际应用尚未到来。“这并不是立即的床边应用。还需要几年时间，”他说。坎贝尔也同意。“这是一种前端技术，”她说。“但潜力是巨大的。你可以了解你正在研究的任何目标分子。你可以看到它的形状，当蛋白质改变形状时，它们的功能也会改变。”
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这是过去四年中第二个授予显微镜学的化学诺贝尔奖。2014年，斯特凡·赫尔、埃里克·贝齐格和威廉·莫尔纳因提高光学显微镜的功率而获奖，使科学家能够在活细胞内观察分子的活动，尽管不是在原子变化水平上。
长期以来，X射线晶体学一直是化学家和生物学家寻求了解蛋白质结构的首选方法。据《自然》杂志上的一篇新闻文章称，它帮助科学家获得了十多个诺贝尔奖，其中包括1962年揭示DNA双螺旋结构的奖项，到2015年，X射线已被用于确定流行的蛋白质数据库中大约100,000个分子中约90%的结构。
但是该技术不能做到一切。顾名思义，晶体学要求其目标被制成晶体。对于在细胞内外发现的许多大型复杂分子——例如将遗传指令转化为工作蛋白质的核糖体——科学家根本无法做到这一点。
然而，电子可以从蛋白质中的每个原子上反弹，并揭示其结构。该结构是三维的，从1970年代开始，弗兰克开发了一种数学图像处理方法，允许计算机将几个二维电子显微镜图像合并成清晰的3-D图像。杜波谢的贡献是展示了如何将这种显微镜用于生物分子。蛋白质等分子周围被水包围，这有助于它们维持结构，但电子显微镜会使水干燥。杜波谢找到了一种快速冷却水的方法，使其变得像玻璃一样——这种形式称为玻璃化水——并使其中的分子保持其形状。
然后在1990年，经过15年完善样品制备和电子检测的工作，亨德森成功地使用电子显微镜创建了名为细菌视紫红质的大型细菌细胞膜蛋白的图像，并在原子分辨率下做到了这一点。亨德森和奈杰尔·安温在《大众科学》1984年2月刊中撰文，介绍了他们两人如何率先使用电子显微镜来观察细胞膜蛋白的细节。
现在，对于任何“对蛋白质的结构和功能感兴趣”的科学家来说，“我很想在我的实验室里拥有一个这样的仪器，”坎贝尔说。杜波谢、弗兰克和亨德森将在12月在斯德哥尔摩举行的年度诺贝尔奖颁奖典礼上获得他们的奖章，并分别获得900万瑞典克朗（约合110万美元）奖金的三分之一。